Acetilglutamato quinase
Em enzimologia uma acetilglutamato quinase (EC 2.7.2.8) é uma enzima que catalisa a reação química:[1]
| acetilglutamato quinase | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.7.2.8 | ||||||
| Número CAS | 9027-58-1-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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- ATP + N-acetil-L-glutamato ADP + N-acetil-L-glutamil 5-fosfato
Assim, os dois substratos desta enzima são ATP e N-acetil-L-glutamato, enquanto seus dois produtos são ADP e N-acetil-L-glutamil 5-fosfato.[2][3]
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente aqueles que transferem grupos contendo fósforo (fosfotransferases) com um grupo carboxi como aceitador. Essa enzima participa no ciclo da ureia e metabolismo de grupos amino.
Nomenclatura
editarO nome sistemático desta classe de enzima é ATP:N-acetil-L-glutamato 5-fosfotransferase (na literatura em inglês ATP:N-acetyl-L-glutamate 5-phosphotransferase). Outros nomes de uso comum incluem:
- N-acetilglutamato 5-fosfotransferase,
- acetilglutamato fosfoquinase,
- N-acetilglutamato fosfoquinase,
- N-acetilglutamato quinase, e
- N-acetilglutâmico 5-fosfotransferase.
Estudos estruturais
editarNo final de 2007, 9 estruturas foram resolvidas para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1GS5, 1GSJ, 1OH9, 1OHA, 1OHB, 2AP9, 2BTY, 2BUF e 2RD5.
- ↑ Baich, A; Vogel, HJ (1962). «N-Acetyl-gamma-Ilutamokinase and N-acetylglutamic gamma-semialdehyde dehydrogenase: repressible enzymes of arginine synthesis in Escherichia coli». Biochem. Biophys. Res. Commun. 7 (6): 491–6. PMID 13863980. doi:10.1016/0006-291X(62)90342-X
- ↑ Farago, A; Denes, G (1967). «Mechanism of arginine biosynthesis in Chlamydomonas reinhardti. II Purification and properties of N-acetylglutamate 5-phosphotransferase, the allosteric enzyme of the pathway». Biochim. Biophys. Acta. 136 (1): 6–18. PMID 6040410. doi:10.1016/0304-4165(67)90315-7
- ↑ Vogel, HJ; McLellan, WL (1970). «N-Acetyl-gamma-glutamokinase (Escherichia coli)». Methods Enzymol. 17A: 251–255. doi:10.1016/0076-6879(71)17190-x
