INMUNOLOGIA

ANTIGENO Y ANTICUERPOS
Recordatorio
BARRERA FISICA INMUNIDAD INNATA INMUNIDAD ADAPTATIVA
(piel y mucosa)

1era barrera que 1era barrera interna donde estan los Respuesta humoral: mediada por
debe atravesar el AG pleomorfos nucleares (PMN): células B con anticuerpos.
monocitos, macrofagos, mastocitos, Respuesta celular: LTE CD4 Y CD8
complemento ,inflamacion. Receptores de linfocitos T y B: BCR
El sistema inmune reconoce
a los antígenos a través de Receptores: endociticos Y TCR
receptores y estos (manosa,carroñero.FC) y de
reconocen principalmente señalizacion (tipo toll)
patrones moleculares
asociados a patógenos
Patrón molecular: molécula
compartida por grupo de
MO. Ej: Lipo polisacáridos
bacterianos

ANTIGENO
Es una molécula o sustancia extraña que puede ser identificada por un receptor de linfocito T o linfocito B/anticuerpo y unirse de
forma específica a los productos de la respuesta inmune. Los antígenos pueden ser de diversa naturaleza incluyendo
fosfolípidos ,carbohidratos, proteínas, combinación de las mismas, ácidos nucleico, que forman parte de la estructura de virus,
bacterias hongos, etc.

INMUNIGENO Las proteínas(son las moleculas +

antigenicas, proteinas grandes
Son moléculas o sustancias extrañas que no sólo son reconocidas por los elemento complejas y estables) son las
del sistema inmune, sino que también son capaces de desencadenar una respuesta sustancias que mejor actúan tanto
inmune por sí mismas e interactuar con los productos o exfectores de esa respuesta. como antígenos como
Es importante destacar que todos los inmunógeno se comportan como antígenos, inmunógeno debido a su alta
variabilidad y a su estructura
pero no todos los antígenos se comportan como inmunógeno. Esto significa que hay primaria, secundaria, terciaria y
antígenos que se van a poder unir al receptor pero no lo van a poder activar para cuaternario que determinan
desencadenar una respuesta inmune. diferentes epitopos

CLASIFICACION DE LOS ANTIGENOS

Antígenos microbianos: estos son antígenos derivados de microorganismos patógenos, incluyendo bacterias, virus, hongos y
parásitos. Los tipos de antígenos microbianos incluyen:
a. Antígenos bacterianos: componentes estructurales como las proteínas de la pared celular, cápsulas, flagelos y toxinas producidas por
las bacterias.
b. Antígenos virales: proteínas de la cápside, glicoproteínas de envoltura y otros componentes virales que son presentados al sistema
inmune cuando las células infectadas son destruidas.
c. Antígenos fúngicos: glucanos, quitina y proteínas específicas presentes en la pared celular de los hongos.
d. Antígenos parasitarios: moléculas de superficie y proteínas secretadas por parásitos que interactúan con el sistema inmune del
huésped.
• Antígenos no microbianos: estos antígenos provienen de fuentes no infecciosas y pueden incluir una variedad de sustancias
ambientales, alimenticias o sintéticas:
a. Antígenos alimentarios: proteínas y otras moléculas presentes en los alimentos que pueden desencadenar respuestas alérgicas en
individuos sensibles.Ejemplos los celiacos que tienen una reaccion de hiper sensibilidad.
b. Antígenos de polvo y polen: moléculas presentes en el aire, como polen de plantas, ácaros del polvo y esporas de moho, que
pueden provocar alergias respiratorias.
c. Antígenos farmacéuticos: moléculas de medicamentos que pueden actuar como haptenos, desencadenando respuestas inmunes
cuando se combinan con proteínas del huésped. (Vacunas)
d. Antígenos industriales y químicos: sustancias químicas presentes en el entorno laboral o doméstico que pueden causar
sensibilización y reacciones alérgicas.
e. Antigenos de superficie cel: glucoproteinas de la membrana de los GR que pueden actuar como antigeno en transfuciones por ej.
• Autoantígenos: son componentes del propio cuerpo que el sistema inmune reconoce erróneamente como extraños. Esta
autoinmunidad puede llevar al desarrollo de enfermedades autoinmunes, donde el sistema inmune ataca y destruye tejidos propios.
Ejemplos de autoantígenos incluyen:
a. Proteínas celulares: moléculas ubicadas en la superficie o dentro de las células que pueden ser reconocidas como antígenos.
b. Hormonas y receptores: componentes del sistema endocrino que pueden ser el blanco del sistema inmune en condiciones de
enfermedad.
c. Componentes de la matriz extracelular: moléculas como el colágeno y otras proteínas de soporte que pueden ser atacadas en
enfermedades autoinmunes en animales.
 Otra calsificacion
-Antigenos endogenos: son los que se sintetizan dentro del organismo por ejemplo en las infecciones virasles los virus ingresan
a la cel. y se apoderan de toda la maquinaria celular para sintetizar proteinas viricas y estas son antigenos endogenos
-Antigenos exogenos: son las que vienen de fuera de la celula por ejemplo de las bacteria que sufren un proceso muy distinto
para poder activar al sistema inmune.

EPITOPE / DETERMINANTE ANTIGENICO

Son porciones del antigeno que van a ser reconocidas por el
anticuerpo. Esta secuencia es la que se une a los anticuerpos, que
son los receptores de las células B (BCR) o T (TCR). El epítopes es
identificado por el paratopo, que es el sitio específico en el
anticuerpo donde se une al antígeno. El paratopo se encuentra en
la región variable de la molécula del anticuerpo o del receptor del
linfocito T, permitiendo una interacción precisa y específica con el
epítopes.
Se puede denominar antigeno multivalente cuando tiene
epitopes distintos y antigenos univalentes(?) que tienen los
mismos epitopes.

ANTIGENICIDAD
Hace referencia a la capacidad que tiene una molecula de actuar como antigeno, cada molec tiene la capacidad de actuar
como antigeno distinto a otra molec. Esto va a depender de diversos factores:
Tipo y tamaño de la molécula: los antígenos pueden ser proteínas, polisacáridos, lípidos o ácidos nucleicos. Generalmente,
las proteínas y los polisacáridos complejos son más antigénicos que los lípidos y los ácidos nucleicos. Además, las moléculas
de mayor tamaño tienden a ser más inmunogénicas debido a la mayor cantidad de epítopos que presentan.
- Estructura tridimensional: la conformación espacial de una molécula influye significativamente en su capacidad antigénica.
Los epítopos conformacionales, que dependen de la estructura tridimensional del antígeno, pueden ser reconocidos de
manera diferente según la forma en que la molécula se pliega o se agrupa. Cambios en la estructura tridimensional, como la
desnaturalización, pueden alterar la antigenicidad de la molécula.
- Ruta de administración: la forma en que un antígeno es introducido en el organismo afecta su antigenicidad. La
administración subcutánea, intramuscular o intravenosa puede influir en la forma en que el sistema inmunológico lo reconoce y
responde. Algunas rutas pueden favorecer una respuesta inmune más fuerte o específica.
- Constitución genética del hospedador: la respuesta inmunitaria varía entre individuos debido a diferencias genéticas. El
complejo principal de histocompatibilidad (CMH) juega un papel crucial en la presentación de antígenos a las células T, y la
variabilidad genética en los genes CMH entre individuos puede afectar la eficacia con la que se reconocen y presentan los
antígenos.
- Estabilidad química: la estabilidad de un antígeno influye en su capacidad para ser reconocido por el sistema inmune.
Antígenos que se degradan rápidamente pueden no ser capaces de estimular una respuesta inmune efectiva. Por lo tanto,
antígenos químicamente estables y que pueden persistir en el organismo tienen una mayor probabilidad de ser
inmunogénicos.
- Dosis: la cantidad de antígeno administrado es un factor crucial. Dosis demasiado bajas pueden no ser suficientes para
inducir una respuesta inmune efectiva, mientras que dosis extremadamente altas pueden inducir tolerancia inmunológica,
donde el sistema inmune se vuelve menos reactivo al antígeno.
- Carácter extraño: la antigenicidad también depende de cuán diferente es el antígeno en comparación con las moléculas
propias del hospedador. Antígenos que son más "extraños" o diferentes de las moléculas propias son más propensos a ser
reconocidos como tales por el sistema inmune y, por lo tanto, son más inmunogénicos.

HAPTENOS
Los haptenos son sustancias químicas pequeñas, como ciertos fármacos u hormonas, que pueden unirse a las
inmunoglobulinas, pero no son capaces de activar los linfocitos por sí mismos. En otras palabras, no son inmunógenos. Sin
embargo, pueden volverse inmunógenos si se combinan con macromoléculas, conocidas como carriers o transportadores. Al
unirse a estos carriers, los haptenos forman un complejo que puede ser reconocido por el sistema inmune, desencadenando
así una respuesta inmunológica.
Por ejemplo, el antibiótico penicilina es una molécula pequeña no inmunogénica, pero una vez degradada por el organismo
forma un grupo denominado peniciloil, el cual es muy reactivo que se puede unir a proteínas séricas como la albumina,
formando un complejo peniciloil-albumina.
Algunos individuos pueden reconocer el hapteno peniciloil como un epítopo extraño, lo que da lugar a una alergia a la
penicilina.
 FUNCION DEL ANTIGENO
La misión del antígeno es uniese a un linfocito que sea capaz de reconocerlo y activarlo para generar una respuesta contra el,
promoviendo la selección clonal de estas células. Durante la selección clonal, los linfocitos que reconocen al antígeno
específico se multiplican y se diferencian en células efectoras y de memoria, lo que permite una respuesta inmune específica y
efectiva.

ANTICUERPO / INMUNOGLOBULINA / GAMMAGLOBULINAS

Son moléculas proteicas solubles que se encuentran en los fluidos corporales y desempeñan funciones inmunológicas
cruciales, principalmente el reconocimiento de antígenos. Estas moléculas son producidas por los linfocitos B y comparten
un patrón estructural común, además de tener características fisicoquímicas muy similares. Están formadas por 4 cadenas
polipeptídicas, 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras. Cada una de estas cadenas contiene regiones variables y constantes,
las cuales se organizan en dominios, que son unidades estructurales básicas formadas por aproximadamente 110
aminoácidos. Estos dominios determinan la especificidad y función de las inmunoglobulinas.

Tiene un extremo aminoterminal (H2N) es encargado de unirse al

antigeno y el extremo carboxilo terminal (HOOC) es la porcion
constante de la imunoglobulina que va a otorgar la funcion
efectora al anticuerpo, es decir va a decidir que se hace con el
antigeno que se unio.
Cada una de las cadenas del antircuerpo esta formada por
dominios que a su vez estan formasos por aminoacido:
-Cadenas pesadas: cada cadena pesada puede tener entre 4 y 5
dominios, de los cuales 3 o 4 dominios son constantes y 1 domino
es variable. Son las principales contribuyentes al peso total de la
molécula y forman la base de la estructura en forma de Y.
- Cadenas ligeras: cada cadena ligera posee 2 dominios, 1
Zona bisagra permite abrir o cerrar los brazos de
dominio constante y 1 dominio variable. Están unidas a las
acuerdo a la legania del epitope, es decir otorga
cadenas pesadas mediante puentes disulfuro, lo que estabiliza la
flexibilidad.
estructura de la inmunoglobulina.
Nota: ¿quien le da el nombre de la inmuno globulina? las fracciones constante de las cadenas pesadas.

RELACION ENTRE LAS CADENAS PESADAS Y LIGERAS

Las inmunoglobulinas están formadas por 4 cadenas polipeptídicas, 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras. A pesar de ser
casi idénticas, las cadenas pesadas y ligeras presentan pequeñas variaciones en la secuencia de aminoácidos, lo que provoca
diferencias en tamaño, carga y solubilidad. Estas variaciones dan lugar a diferentes clases o isotipos de cadenas pesadas y
ligeras:
- Cadenas pesadas: existen 5 clases o isotipos de cadenas pesadas, denominadas µ (mu – IgM), δ (delta - IgD), γ (gamma -
IgG), ε (épsilon - IgE) y α (alpha - IgA).
- Cadenas ligeras: existen 2 clases o isotipos de cadenas ligeras, κ (kappa) y λ (lambda). La formación de una
inmunoglobulina está determinada por la combinación específica de dos cadenas pesadas de un mismo isotipo con dos
cadenas ligeras, que pueden ser de cualquiera de Los dos isotipos (κ o λ). Esta combinación confiere la especificidad y
función de cada tipo de inmunoglobulina.

Dentro de ciertos isotipos, existen subclases que varían según la especie. Por ejemplo, en los perros, existen subclases como
IgE1 e IgE2, lo que añade otro nivel de especificidad y funcionalidad en la respuesta inmunitaria.
En las gallinas, la transferencia de inmunoglobulinas se realiza a través del huevo, con diferentes tipos de Ig presentes en la
yema y la clara:
- IgY: presente en la yema, similar a la IgG de los mamíferos, juega un papel crucial en la inmunidad pasiva del embrión.
- IgA e IgM: presentes en la clara, contribuyen a la protección del huevo contra infecciones.
Las inmunoglobulinas presentan dos fragmentos funcionales principales:
- Fragmento de unión al antígeno (Fab): esta región forma los brazos de la Y, conformado por la combinación de las cadenas
ligeras y las partes variables de las cadenas pesadas. Estas regiones son las responsables de la especificidad en la unión al
antígeno, permitiendo el reconocimiento y la neutralización específica de los patógenos.
- Fragmento cristalizable (Fc): esta región forma la base de la Y, compuesta por las porciones constantes de las dos cadenas
pesadas. El Fc es responsable del anclaje a la superficie del linfocito B y de mediar las funciones efectoras, como la activación
del complemento y la interacción con otros componentes del sistema inmunológico.

Pequeñas variaciones en las cadenas, implican variaciones en tamaño, carga y solubilidad de dichas cadenas lo que hace
que tengan cada una, una actividad biológica diferente.
·IgM: es el primer anticuerpo que se genera durante la respuesta inmune. Se encuentra tanto como receptor en los linfocitos B
como en el plasma sanguíneo. Juega un papel crucial en la activación de la vía del complemento. En su forma soluble, puede
polimerizarse en una estructura pentamérica gracias a la asociación de una proteína J, resultando en 10 puntos de unión al
antígeno. La forma soluble de IgM puede polimerizarse en una estructura pentamérica, resultando en 10 puntos de unión al
antígeno. Esta polimerización se facilita mediante la proteína J, que une las cadenas pesadas por sus extremos carboxi
terminales.
• IgG: aparece más tarde en la respuesta inmune y es abundante en la circulación sanguínea y otros fluidos internos. Es la única
inmunoglobulina capaz de atravesar la placenta, proporcionando inmunidad pasiva al feto. Se encuentra en forma monomérica
y es la más versátil de las inmunoglobulinas en cuanto a sus funciones efectoras.
• IgD: sirve principalmente como receptor en los linfocitos B que no han sido expuestos al antígeno. Se encuentran en la
circulación marginal del plasma. Es principalmente una molécula monomérica y su función exacta en el plasma aún no está
completamente comprendida.
• IgA: predomina en las secreciones (saliva, lágrimas, secreción intestinal, etc), donde protege las mucosas de los ataques de
patógenos externos. La IgA actúa a nivel de la lámina basal, intracelularmente, y en la luz de las mucosas. Forma dímeros
gracias a la proteína J, estabilizándolos mediante puentes disulfuro. El componente secretor, sintetizado por enterocitos,
estabiliza el dímero, lo retiene en el moco y le ayuda a resistir la digestión por proteasas intestinales. También puede
polimerizarse, formando principalmente dímeros con 4 puntos de unión al antígeno. La proteína J y el componente secretor
estabilizan esta estructura, permitiendo que IgA actúe eficientemente en las secreciones mucosas.
• IgE: inicialmente liberada al plasma por las células plasmáticas. La IgE se integra en la membrana de mastocitos y basófilos.
Participa en las reacciones de hipersensibilidad y actúa en la defensa parásitos. Es una molécula monomérica que se une a los
receptores Fcε en la superficie de los mastocitos y basófilos, desencadenando la liberación de mediadores inflamatorios.

Inmunoglobulina unido a la memb. de LB: cuando la inmunoglobulina esta anclada a la membrana del LB se denomina BCR, el
tipo de inmunoglobulina q esta unida es primero la M y y segunda la D. Cuando las inmunoglobulinas se sueltan a los humores
se denominan anticuerpos, y hay dos que se pueden polimerizar q son la M y A.
La M que se hace pentamerica actua solo a nivel sanguineo/suero ya que no puede pasar al tejido por ser tan grande.
La IngA se secreta siempre como dimero y predomina en las mucosas y secreciones. Estan protegidas por el componente
secretor que evita que se destruyan por enzimas por ejemplo digestivas

VARIABILIDAD DE LAS REGIONES VARIABLES

Las regiones variables son importantes para la especificidad de la unión al antígeno, esas regiones variables tanto de la liviana
como de la pesada no es que en todo el dominio es variable solo es variable en la secuencia de aa en tres pequeñas regiones
denominadas:
- Regiones hipervariables: también conocidas como regiones determinantes de la complementariedad (CDR), son segmentos
de aproximadamente 10 aminoácidos que confieren especificidad a la inmunoglobulina. Existen tres CDRs: CDR1, CDR2 y
CDR3.
- Regiones flanqueantes (FRs): son secuencias de aminoácidos que se encuentran entre los CDRs en la región variable de las
inmunoglobulinas. Estas regiones no son tan variables como los CDRs y actúan como marcos o estructuras que sostienen los
CDRs en la forma adecuada para la unión con el antígeno. Las FRs proporcionan estabilidad estructural al anticuerpo y también
pueden participar en la unión a pequeños antígenos, como azúcares, que no necesitan el grado de especificidad
proporcionado por los CDRs.

FUNCIONES
La función principal de los anticuerpos es unirse de forma específica a un determinado antígeno y facilitar su eliminación.
Otras Funciones:
• Neutralización
• Opsonización. (facilita la fagocitosis)
• Citotoxicidad dependiente de anticuerpo (ADCC)
• Activación del Complemento.
• Inflamación (mastocitos y basófilos).
• Autoinhibición (LB).
 -Neutralización: las inmunoglobulinas rodean a los microorganismos, impidiendo su adhesión a las mucosas. La IgA e IgG
son las principales clases que median la neutralización.
- Opsonización: las inmunoglobulinas rodean al microorganismo, marcándolo para su fagocitosis(facilita este proceso) por
los fagocitos. La IgG es particularmente eficaz en la opsonización, facilitando la captura y digestión del patógeno por los
fagocitos.
-ADCC: es muy similar a lo que pasa en la osonizacion pero la cel que interviene no es un fagocito sino el linfocino NK que
reconoce la porcion FC de la inmunoglobulina atraves del receptor y lo que hace es que produce enzimas liticas que
destruyen a la cel infectada.
- Activación del complemento: las inmunoglobulinas activan la cascada del complemento, un sistema de proteínas que
ayuda en la opsonización y lisis de los patógenos. La IgM e IgG son las principales clases que activan el complemento,
promoviendo la opsonización y la lisis directa de los microorganismos.
-Autohinibicion : un antcuerpo se une a la memb. del linfocito B que incluso pudo el mismo sintetizar , y mandar señal al
nucleo para que se inhibas la síntesis de anticuerpos, es algo fisiologico fundamental que suscede cuando ya se inhibe al
patogeno para que la respuesta inmune no continue de manera indeterminada.
UNIONES DE ANTIGENO ANTICUERO: son de tipo no covalente: fuerzas de hidrogeno,electroestaticas, de van der Waals,
Hidrofobicas; a estas uniones AG-AC se denomina afinidad. Y la avidez :fuerza con la que el anticuerpo (Ac) multivalente se
une a un antígeno (Ag) multivalente.

ANTICUERPOS MONOCLONALES (César Milstein (1927-2002)

Los anticuerpos monoclonales se obtienen mediante técnicas de laboratorio, resultando en soluciones de anticuerpos que
reconocen específicamente un epítopo particular de un antígeno. Estos anticuerpos provienen de clones de células
individuales, lo que asegura su uniformidad y especificidad.
Tradicionalmente, los anticuerpos monoclonales se han producido utilizando la tecnología de los hibridomas. En este proceso,
se inmuniza a animales con un antígeno específico, estimulando así la producción de anticuerpos dirigidos contra la proteína
diana de dicho antígeno por parte de los linfocitos.
Un hibridoma es una línea celular híbrida creada fusionando un linfocito B productor del anticuerpo deseado con una línea
celular de mieloma inmortalizada, que puede dividirse indefinidamente pero no produce inmunoglobulinas propias. Esta fusión
resulta en una línea celular inmortal capaz de producir continuamente el anticuerpo monoclonal específico, que puede ser
recuperado del medio de cultivo.
El proceso inicia con la inyección del antígeno en un animal, típicamente un ratón. Una vez que se desarrolla una respuesta
inmune, se aíslan los linfocitos B del bazo del animal y se fusionan con las células de mieloma, generando hibridomas que
crecen en cultivo y producen el anticuerpo monoclonal deseado.

Aplicaciones
• En investigación: caracterización, cuantificación o purificación de moléculas de interés.
• Diagnóstico clínico: técnicas como test de embarazo, detección de marcadores tumorales.
• Tratamientos: inmunidad pasiva en inmunodeficientes; atopía; contra dianas específicas de enfermedades
como esclerosis múltiple, artritis reumatoidea.
• Industria: purificación de hormonas como insulina, GH, etc. ; interferón; Ag. Vacunales.
 SISTEMA COMPLEMENTO
El sistema complemento es un conjunto de proteínas plasmáticas, que al ser activadas interacción entre sí de forma secuencial,
originando así una serie de reacciones en cascada con la producción de diferentes fragmentos proteicos capaces de ejercer
diversos efectos biológicos. Estas proteinas a su vez tienen acción enzimáticas y la mayoria son proteasas.
Constituye un componente humoral de la inmunidad innata más importante para la defensa contra bacterias.
Funciones:
-Lisis de membranas celulares.
-Fvorece a la fagocitosis.
-Induce a reacciones inflamatorias: Contiene proteinas anafilotoxicas que atraen a otras cel y molec. para q ayuden.
-Participa en la eliminacion de inmunocomplejos de la sangre.
-Elimina sustancias toxicas o patogenos
NOTA:Su nombre se debe a que complementa la acción de la respuesta inmune.

-Las proteinas se sintetizan en varias partes del cuerpo pudiendose encontrar libres en el suero o asociados a la superficie cel:
Principalmente en el Higado: C3, C6, C8 y B
Tamb. Macrofagos:C2, C3, C4, CE, B, D, P, I. Nuestras células están
protegidas de la
Neutrofilos: almacena grandes cantidades de C6 y C7 Su función se rige por 3 activación del sistema de
Lugar de inflamacion. principios:
complemento por
- Sus componentes se
NOMENCLATURA DE PROTEINAS DE COMPLEMENTO encuentran en forma proteínas reguladoras,
inactiva. que inhiben la activación
Se nombrar poniendo la letras C y un sub indice de un - Son activados por el
espontánea en ausencia
componente que lo
numero en sucesion de lo que va ocurriendo en la procede en la cascada de de anticuerpos y evitan el
cascada. activación. daño a tejidos propios.
- Cuenta con un potente
El primero que aparece es el C1que tiene tres fracciones mecanismo de
por ejemplo QRS. amplificación.
Tamb. hay otros factores que son estabilizantes y se
nombran con letra mayuscula ,factor: B, D, P(properdina), I
que es inhibidor.

CLASIFICACIÓN DE LAS VÍAS DE ACTIVACIÓN

Via Clasica: conecta con el sistema inmunitario específico por medio de su interacción con inmunocomplejos( Ag-IgM o Ag-
IgG)( se activa por AC y desncadena respuestas adaptativas)
Vía alterna: conecta con el sistema de inmunidad innata interaccionando directamente con la superficie de el
microorganismo.Conecta lo que es la inmunidad innata con la adaptativa.
Vía de la lectina: es una especie de variante de la vía clásica, pero se inicia sin necesidad de anticuerpos por lo tanto pertenece
al sistema de inmunidad innata. Se basa en el reconocimiento de los azucares de las bacterias, y los lisa.

La via alternativa y de las El orden de activación de las vías del complemento varía según si el
Hay otra prote que es la
lectinas actuan en ausencia organismo ha sido previamente expuesto al antígeno o si es una
C-reactiva capaz de
del anticuerpo es decir en el infección nueva.
unirse a la fosfatidilcolina
primer minuto de entrada y - En el caso de una infección reciente con un antígeno no
(lípido abundante en la
las lectinas tienen una previamente encontrado, la vía alternativa se activa primero, seguida
superficie de muchos
estructura molec parecida al por la vía de las lectinas y finalmente la vía clásica.
microorganismos) y de
primer componente del - Por otro lado, si el antígeno ya ha sido reconocido por el sistema
iniciar la activación del
complemento que es el Cq inmune debido a una infección previa, la vía clásica se activa en
complemento por la vía
por eso puede actuar como
clásica. primer lugar, seguida de la vía alternativa y luego la vía de las lectinas.
inicio del complemento.

VÍA CÁLASICA
La vía clásica del complemento se inicia cuando un antígeno se combina con un anticuerpo formando el complejo AG-AC. La
activación comienza cuando el componente C1se une al complejo AG-AC Cambiando su estructura. Esta vía no se activa
inmediatamente, ya que necesita la síntesis de anticuerpos y la formación de inmunocomplejos, un proceso que puede tardar
de 7 a 10 días desde el inicio de la infección. Cuando los anticuerpos se unen al antígeno, exponen sitios activos en sus
regiones Fc. Estos sitios activos, al unirse a múltiples anticuerpos en un microorganismo, activan colectivamente la vía clásica.

- El primer componente del complemento en activarse es C1. Para que esto ocurra, C1 necesita unirse a al menos una molécula
de IgM o dos moléculas de IgG unidas al antígeno.
- El C1 es un complejo formado por tres subcomponentes, C1q, C1r y C1s. Estos se mantienen juntos gracias a la acción del
calcio.
- Una vez activado, C1s, actúa sobre los componentes del complemento C4 y C2. La escisión de C4 produce C4b, que se une
a la superficie celular del patógeno. La escisión de C2 produce C2a y C2b, que se une a C4b, formando la enzima C4b2b,
conocida como la convertasa de C3.
- La convertasa de C3 (C4b2b) es una proteasa que se une a las superficies celulares y actúa sobre cientos de moléculas del
componente C3.
- El C3 se divide en dos fragmentos, C3a y C3b. El C3b se deposita en la superficie del antígeno formando la convertasa de
C5, facilitando la opsonización (marcado para fagocitosis) y la posterior eliminación del patógeno.

VÍA ALTERNATIVA
La vía alternativa del complemento desencadena una respuesta innata cuando los componentes de la pared celular
microbiana entran en contacto con las proteínas del complemento presentes en la circulación sanguínea. A diferencia de la
vía clásica, esta no depende de la presencia de anticuerpos.
El componente clave de esta vía es la proteína C3, sintetizada principalmente por hepatocitos y macrófagos, y es la más
abundante en el suero. En animales sanos, el C3 se descompone espontáneamente en C3a y C3b, un proceso que también
ocurre en la vía clásica.
En ausencia de microorganismos, la cantidad de C3b generada se inactiva rápidamente. Sin embargo, cuando hay presencia
de antígenos, el C3b se une a las superficies microbianas. Esta unión inicia una cascada de reacción que finalizan con la
activación del complemento que puede proceder sin la necesidad de anticuerpos.
Pero este es inestable x lo cual necesita de factores que estabilicen esta acción ,atrabes del factor B se estabiliza al C3b, el
factor D que va a hacer que este se convierta en la convertasa Tanto de la yvia
de C3bBb clasica
aquie como
actua alternativa
el factor quedamos
P terminando en en el C5 convert
la convertasa
C5. nuevo al C5: C5a yC5b. El C5b da inicio al CAM que es el complejo
sumando a los demas componentes C6, C7,C8 y un monton de uni
fluido y la bacteria muere por diferencia osmotica.(lisis)

VIA LITICA
Tanto de la via clasica como alternativa quedamos en el C5 convertasa que va a esinmbir en dos componentes de nuevo al C5:
C5a yC5b. El C5b da inicio al CAM que es el complejo de ataque a la membrana, este complejo va a ir sumando a los demas
componentes C6, C7,C8 y un monton de unidades de C9 y va a formar un poro por donde entra fluido y la bacteria muere por
diferencia osmotica.(lisis)
 Otras funciones del complemento:
OPSONIZACIÓN: C3b o C4b actuan como opsoninas, se unen los microorganismos y es reconocido por CR1(receptores)
que están en el macrófago. FAVORECE A LA FAGOCITOSIS.
Esta actividad es reforzada al fijar complemento, mediante los fragmentos proteolíticos C3b, C4b, C2b Receptor CR1
ampliamente distribuído .Fragmento C3b, une a CR3 y CR4
Fragmento C1q, une C1q receptor, B, Macrofagos, monocitos, plaquetas, células endoteliales

QUIMIOTAXIS: C3a, C4a y C5a se denominan anafilotoxinas: reclutan mas células y moléculas al sitio de conflicto; Inducen
la liberación de Histamina: INFLAMACIÓN

ELIMINACIÓN DE COMPLEJOS AG-AC

Los receptores para C3b, son importantes pues permiten el aclaramiento y eliminación de inmunocomplejos que se
forman en el torrente circulatorio. Ej, el eritrocito, que se carga del inmunocomplejos a través del CR1 y los descarga en el
hígado o bazo donde son fagocitados por los Macrofagos residentes.
Los inmunocomplejos se pueden producir por las infecciones en el afán de intentar eliminar la infección se produce
muchos complejos antígeno anticuerpo y también se producen en la fisiología normal por envejecimiento de la célula.

CONCLUSIÓN
La activación del sistema del complemento contribuirá a la eliminación del foco infeccioso al inducir:
El reclutamiento de neutrófilos,
Promover la fagocitosis mediada por neutrófilos y macrófagos
Ejercer un efecto destructivo sobre el agente infeccioso
Eliminar inmunocomplejos, evitando el daño de diversos órganos.