UNIVERSIDAD PRIVADA DEL NORTE
INFORME:
Proteínas
NOMBRE DEL ALUMNO:
Aldo Sebastián Williams Carlin Ascate
CARRERA:
Ingeniería Ambiental
ASIGNATURA:
Biología
CATEDRATICO:
CHRISTIAN ABRAMONTE NUÑEZ
CODIGO:
N00335213
1.INTRODUCCION:
Martin Rodbell en los años sesenta había demostrado que la guanosina
trifosfato o GTO estaba relacionado en la señalización de células, más tarde,
Alfred Goodman Gilman seria quien descubriría que las proteínas interactuaban
con la guanina trifosfato para iniciado las cascadas de señalización en el
interior de la célula.
Martin Rodbell nació el 1 de julio de 1908 y murió 23 de diciembre de 2015,
además fue el ganador del premio Nobel por su aporte con la proteína G.
2.MARCO TEORICO
Las Proteínas son esenciales en todos los organismos ya que realizan la
mayoría de las tareas que y tiene una gran cantidad de funciones ya sea
estructurales, en tejidos o en la pared celular entre otras.
2.1. CLACIFICACION
Las proteínas de pueden clasificar en dos clases de acuerdo así su
composición es completamente comprendida por aminoácidos o contiene más
biomoléculas en su estructura, y estas son:
2.1.1. Holoproteínas: Se le llama Holoproteina a las proteínas que están
constituidas solo por aminoácidos, y estas pueden ser dependiendo de
diversos factores, pueden ser; globulares o fibrosas.
Globulares: Estas proteínas doblan sus cadenas en forma de esfera dejando
los grupos hidrofílicos hacia afuera y los hidrófobos en el interior de la proteína,
gracias a esas características, le es posible lograr una gran solubilidad en
solventes polares. Una gran parte de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son algunos ejemplos de proteínas
globulares.
Fibrosa: Estas proteínas es su estructura secundaria atípica presentan cadenas
peptídicas largas, además son los principales soportes estructurales de los
tejidos, son insolubles en agua y son resistentes a el proceso de
desnaturalización.
2.1.2. Heteroproteínas: Proteínas constituidas por fracciones de proteínas y
grupos no proteicos, también denominado grupo prostético. Dependiendo de
este últimos se pueden encontrar diversos tipos.
Glucoproteínas: Este tipo de heteroproteinas está formado por una fracción
glucídica y una fracción proteica adheridos por un enlace covalente. Algunos
ejemplos son las glucoproteínas de sangre y delas membranas celulares.
Lipoproteínas: Son proteínas esféricas formados por un núcleo constituido de
lípidos apolares y un velo externo polar instruido por fosfolípidos, colesterol
libre y proteínas. Esta proteína se encarga del transporte de triglicéridos,
colesterol entre otros lípidos, a través de los tejidos de la sangre y se pueden
clasificar de acuerdo a su densidad.
Nucleoproteínas: Estas proteínas están asociadas en su constitución con un
ácido nucleico, ya sea ADN o ARN. Al contrario de otras proteínas que se unen
por un instante, esas proteínas forman complejos estables con los ácidos
nucleicos. Algunos de los ejemplos de este tipo de proteína pueden ser la
Telomerasa, una ribo nucleoproteína y la Protamina.
Cromoproteínas: Estas Proteínas contienen una sustancia coloreada como
grupo prostético, llamado por esa razón pigmentos. Pueden ser pigmentos
porfirinicos como la hemoglobina o no porfirinicos como la hemocianina, este
último común en los crustáceos.
2.2. CARACTERISICAS:
Los aminoácidos son las moléculas que constituyen las proteínas, aunque
pueden constituir otras sustancias que no se comportan como proteínas.
Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración
tridimensional final de cada proteína, podemos encontrar cuatro tipos de estos.
Los aminoácidos se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua
2.2.1 AMINOACIDOS:
AMINOÁCIDOS NO POLARES: Los aminoácidos no polares contienen
principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas. Ya
que estos aminoácidos interactúan poco con el agua, los aminoácidos no
polares tienen un cometido importante en el mantenimiento de la estructura
tridimensional de las proteína. En este grupo podemos encuentra a dos tipos de
cadenas R de hidrocarburos: las aromáticas y las alifáticas.
AMINOÁCIDOS POLARES: Debido a que los aminoácidos polares poseen
grupos funcionales que pueden formar enlaces hidrógenos, por consiguiente,
tiene la capacidad de interactuar de forma con el agua.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Se da al poseer cadenas laterales con grupos
carboxilato. Estas cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido glutámico
tienen carga negativa a pH fisiológico, por lo que suele llamárseles aspartato y
glutamato
AMINOÁCIDOS BÁSICO: Estos aminoácidos son básico a pH y llevan carga
positiva, debido a esto, pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
ácidos.
2.2.2. FORMACiÓN DE ENLACES PEPTíDICOS: Los enlaces peptídicos se
forman debido a el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno
amino-a de un aminoácido ataca al carbono carboxilo a de otro en una reacción
de sustitución de acilo nucleófilo.
2.2.3. PEPTIDOS: Están constituidos por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
2.2.4 PROTEINAS: De todas la Biomoléculas, las proteínas son las que tienen
mayor diversidad de funciones:
A) Catálisis: Las enzimas son proteínas que tienen la función de dirigir y
acelerar las miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestión, la
captura de energía y la biosíntesis
B) Estructura. Las proteínas estructurales suelen tener propiedades muy
específicas. Por ejemplo, el colágeno el cual es componente principal de los
tejidos conjuntivos y la fibroína la cual es la proteína de la seda, poseen una
fuerza mecánica significativa.
C) Movimiento: Las proteínas de este tipo participan en todos los movimientos
celulares y un ejemplo de esto es la actina o la tubulina que entre otras más
forman parte del citoesqueleto.
D) Defensa: Este tipo de proteína se encarga de proteger el organismo de
distintas maneras por lo cual es muy diverso, pero uno de los ejemplos es la
queratina, ubicado en las células de la piel y ayuda proteger a la piel de daños
mecánicos o químicos.
E) Regulación: La unión de una molécula hormonal o de un factor de
crecimiento a los receptores en sus células regula la función celular. Entre los
ejemplos de hormonas peptídicas se encuentran la insulina y el glucagón:
ambos se encargan de regular la concentración sanguínea de glucosa.
2.3. ESTRUCTURA:
Las proteínas tienen varios niveles de organización estructural, y se dividen en
cuatro; primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria:
2.3.1. Primaria: Este nivel es el más sencillo de la estructura de la proteína y
consiste en la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Un
ejemplo claro de esto puede ser la hormona insulina que tiene dos cadenas
polipeptídicas, A y B, cada cadena contiene sus propios aminoácidos en un
orden determinado.
Cada secuencia de una proteína e determinada por el ADN que la codifica, por
lo cual un pequeño cambio de tan solo un aminoácido en la estructura podría
afectar las funciones destinadas.
Otro gran ejemplo podría ser la hemoglobina que está compuesta por dos
cadenas a y dos cadenas b, cada una con cerca de 150 aminoácido. Una
persona que sufra de anemia producirá en su cuerpo hemoglobina de células
falciformes, esto se debe a que las hemoglobinas se ensamblan en fibras
largas y estas fibras deforman los glóbulos rojos en forma de media luna. Estas
células falciformes se atoraran al intentar de pasa a través de los vasos
sanguíneos ocasionando mareos, dolor de cabeza, etc.…, en personas con
anemia.
2.3.2. Secundaria: En nivel de estructura secundaria, se forman dentro de
polipéptido estructuras plegadas debido a las interacciones entre los átomos de
la cadena polipeptídica, sin incluir a los grupos R. Además, mantiene su
estructura mediante puentes de hidrogeno, que se forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro. Entre las
estructuras más destacadas tenemos a la hélice-a y la lámina plegada b.
Hélice a: Se identifica por el grupo carbonilo(C=O) de un aminoácido unido
mediante un puente de hidrogeno al grupo amino H(N-H) de otro aminoácido a
cuatro lugares más adelante en la cadena. Este patrón de enlace jala la cadena
polipeptídica para formar una estructura helicoidal, además los grupos R de los
aminoácidos sobresalen hacia fuera de la hélice α.
Lamina b: Consiste en dos o más segmentos alineado juntos, formando una
estructura laminar, unida por puentes de hidrogeno. Los puentes de hidrogeno
se forman entre los grupos carbonilo y amino de la estructura. Estas cadenas
pueden ser paralelas o antiparalelas.
Muchas proteínas contienen tanto hélices α como láminas β, aunque algunas
presentan solo un tipo de estructura secundaria (o no forman ninguna).
2.3.3. Terciaria: Generada principalmente por las interacción de los grupos R
de los aminoácidos que constituyen las proteínas. Estas interacciones se
deben a los puentes de hidrogeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo
que tiene los grupos R con otros grupos R, formando enlaces entre sí. En este
nivel además se puede observar que los grupos R polares salen al exterior por
el contrario los no polares se agrupan en el interior de la proteína. Además,
existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura
terciaria: los puentes de disulfuro, formados entre los azufres de las cadenas
laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces
que contribuyen a la estructura terciaria, estos últimos actuando como unos
pasadores de seguridad.
2.3.4 Cuaternaria: Cuando las cadenas polipeptídicas o subunidades se unen
generan la estructura cuaternaria de la proteína. Esto solo pasa en algunos
casos. Un ejemplo es el ADN polimerasa, una enzima que sintetiza nuevas
cadenas de ADN. En general se dan en proteínas compuestas por más de una
cadena de aminoácidos.
3.CONCLUCION: Podemos concluir que las proteínas son muy importante en
nuestro cuerpo porque cumplen la mayoría de funciones, y no solo para
nosotros los humanos si no también para todos los organismos pluricelulares o
hasta los unicelulares , y son importantes debido a que cumplen funcionas
básicas, como la queratina en las uñas o en la piel para protegernos , o las
enzimas para cumplir la función catalizadora , necesaria para diversos
procesos del cuerpo, y muchas más funciones que sin tenerlas no podríamos
sobrevivir.
4.BIBLIOGRAFIA:
-Editorial MC Graw Hill Educación, Bioquímica Libro 5,
http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf
