Propiedades y clasificación

de las enzimas

1
 Introducción
• La vida es inconcebible sin
las enzimas.

• La mayoría de las miles de

reacciones bioquímicas que
mantienen los procesos
vivos se producirían a
velocidades imperceptibles
sin las enzimas.

• Son catalizadores muy

eficientes que exhiben una Modelo de relleno espacial de la lisozima.
especificidad elevada. •
•
Se encuentra en las lágrimas y la saliva
Destruye determinadas bacterias hidrolizando los
polisacáridos de la pared celular bacteriana. 2
 Propiedades de las enzimas

• Sus actividades catalíticas pueden regularse de forma

precisa.

• La mayoría son proteínas, hay moléculas de ARN con

actividad catalítica (Ribozimas).

• Catalizan reacciones químicas necesarias para la

sobrevivencia celular.

• Sin las enzimas, los procesos biológicos serían tan lentos

que los seres vivos no podrían existir.
 Propiedades de las enzimas
• Las enzimas disminuyen la energía de activación (Ea) que se
requiere para una reacción química.

• Es decir, proporcionan una ruta de reacción alternativa que

requiere menos energía.

• La energía libre de activación (∆G‡): cantidad de energía que

se requiere para convertir 1 mol de moléculas de sustrato
desde el estado basal al estado de transición, que se
transformará en el producto final de la reacción.

• Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción, sino que

aumentan la velocidad hacia el equilibrio.
4
 Propiedades de las enzimas
Sin enzima
Con enzima

Por ejemplo:
• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de
E+S 30 a 11 kcal/mol con la acción de las
enzimas, acelerando la reacción 1014 x.
• El aumento de temperatura necesario
E+P para producir la reacción no catalizada
seria de 529ºC.
Tiempo de la reacción

Ea Velocidad de
reacción
5
 Enzimas vs otros catalizadores
• Tanto la enzima como un catalizador inorgánico aceleran la velocidad de una
reacción química.

• Sin embargo, las enzimas actúan en condiciones suaves de pH y temperatura,

con una gran eficiencia.

• Típicamente, una enzima puede transformar de 100 – 1000 moléculas de

sustrato/segundo (desde 106 – 1014 veces ).

• Las enzimas tienen propiedades que los catalizadores inorgánicos NO poseen:

– Especificidad por el sustrato y la reacción que catalizan
– Son susceptibles a desnaturalización
– Pueden ser reguladas (↑ o ↓ de su actividad)

6
 Aumento de la velocidad de
reacción por las enzimas
Enzima Tasa
(número de veces)
Ciclofilina 105
Anhidrasa carbónica 107
Triosa fosfato isomerasa 109
Carboxipeptidasa A 1011
Fosfoglucomutasa 1012
Succinil-CoA transferasa 1013
Ureasa 1014
Orotidina monofosfato descarboxilasa 1017
7
 Reacción enzimática
• Las enzimas se unen a los sustratos
reduciendo la energía de activación

• Cada enzima tiene una forma única con un

sitio o centro activo en el que se une al
sustrato

• Después de la reacción, enzimas y

productos se separan.

• Las moléculas enzimáticas no han

cambiado después de participar en la
reacción

La transformación del sustrato a producto no es inmediata. 8

 Reacción enzimática
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímica complementaria del sustrato
• Transformación catalítica del mismo

En ambas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos

• Grupos o moléculas no proteicas:
❖ Grupos prostéticos
❖ Iones metálicos
❖ Cofactores
9
 Sitio activo de una enzima

Los siguientes hechos:

• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática

Han llevado a postular la existencia de un Centro Activo

en la molécula de enzima, capaz de:

• Fijar específicamente al sustrato

• Transformarlo catalíticamente.
10
Enzima

Sitio activo
Sustrato

El sitio o centro activo: zona de la enzima en el cual se une el

sustrato para que se produzca la reacción.
11
12
 Unión del sustrato a la enzima: modelo de llave – cerradura

• Propuesto por Emil Fischer en 1894.

• Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido
a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras
complementarias (de forma y carga), de la misma
manera que una llave se ajusta a su cerradura.

• Modelo aceptado durante mucho tiempo.

• Actualmente se considera insuficiente al
no explicar algunos fenómenos: como se
produce la reacción de una forma
eficiente y la inhibición enzimática.

13
Unión del sustrato a la enzima: modelo de llave – cerradura

• Linus Pauling propuso en 1946 que el verdadero

encaje llave-cerradura no ocurría entre el sustrato y la
enzima, sino entre el estado de transición y la enzima.

14
Modelos de formación del complejo enzima-sustrato

Feduchi et al., 2021. 15

 Unión del sustrato a la enzima: modelo de ajuste inducido

• Propuesto por Daniel Koshland en 1958.

• Las interacciones no covalentes entre la

enzima y el sustrato modifican la estructura
tridimensional del sitio activo, conformando
la forma del sitio activo con la forma del
sustrato en su conformación del estado de
transición. Daniel Edward Koshland Jr.
1920 – 2007

• Está mucho más de acuerdo con todos los

datos experimentales conocidos hasta el
momento.

16
Modelo ajuste inducido: hexoquinasa

17
 Clasificación de las enzimas

Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de

las enzimas creado por la Enzyme Commission (EC) de la IUBMB
(International Union of Biochemistry and Molecular Biology).

Para mayor información visitar:

https://iubmb.qmul.ac.uk/

18
 Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático:

Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Número según la Comisión de Enzimas:

EC 2.7.1.1
Comisión de enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular

Nombre común (sustrato + “asa”): Hexocinasa 19

 Clasificación de las enzimas
Clasificación de las enzimas en grupos:

Fuente: https://doi.org/10.3390/ma15031037 20
 Clasificación de las enzimas
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
Es decir, aquellas en que átomos de oxígeno o hidrógeno son trasladados entre
moléculas (electrones).
En las reacciones RedOx, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el
dador electrónico.
Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

21
 Clasificación de las enzimas
Grupo 1: Oxidorreductasas
Clasificación de subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Actúan sobre grupos CH-OH de donadores
EC 1.2.x - Actúan sobre grupos aldehído u oxo de donadores
EC 1.3.x - actúan sobre grupos CH-CH de donadores
EC 1.4.x - Actúan sobre grupos CH-NH2 de donadores
EC 1.5.x - Actúan sobre grupos CH-NH de donadores
EC 1.6.x - Actúan sobre NADH o NADPH
etc.
Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas, catalasas,
oxigenasas, hidroxilasas.
Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa)

• Formación de compuestos coloreados producto de la oxidación de

determinados sustratos (Glucosa, Colesterol)
• Pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. 22
 Clasificación de las enzimas
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales de una
molécula a otra.

A-X + B A + B-X

ATP: D-Hexosa fosfotransferasa EC 2.7.1.1

Pueden transferir un grupo fosfato desde una molécula de "alta energía"
23
a otra.
 Clasificación de las enzimas
Grupo 2: Transferasas
Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
EC 2.10.x – Grupos con molibdeno o tungsteno
Ejemplos: transaldolasas y transcetolasas, quinasas, fosfomutasas,
glucosiltransferasas, etc.

Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos 24

 Clasificación de las enzimas
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan rupturas hidrolíticas irreversibles. Son las más comunes en el dominio de la
tecnología enzimática.

A-B + H2O A-OH + H-B

25
 Clasificación de las enzimas
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas (Peptidasas)
3.5.-.- Enlaces C – N, diferentes al enlace peptídico
etc.

Aplicaciones: Lipasas → Disgregar grasas de los alimentos para que se puedan

absorber,
Proteasas → Fabricación de quesos Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles

26
 Clasificación de las enzimas
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones de eliminación de un grupo o adiciones de un grupo a un doble
enlace, u otras rupturas que implican un reordenamiento electrónico.

A-B A+B
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)

Nombre común:
Histidasa

27
 Clasificación de las enzimas
Grupo 4: Liasas
Clasificación de las liasas:
4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.7.x – Actúan sobre enlaces C-P
4.99.x - Otras liases

Ejemplos: descarboxilasas, aldosas, hidratasas, deshidratasas, sintasas, liasas, etc.

Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras,

pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil – “bioscouring” 28
 Clasificación de las enzimas
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reordenamientos intramoleculares.
Son un grupo muy heterogéneo de enzimas.

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

Forma parte de las rutas

metabólicas de la glucólisis y la
gluconeogénesis
29
 Clasificación de las enzimas
Grupo 5: Isomerasas
Clasificación de las isomerasas:

5.1.x - Racemasas y epimerasas

5.2.x - cis-trans-isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas intramoleculares
5.4.x - Transferasas intramoleculares (mutasas)
5.5.x - Liasas intramoleculares
5.6.x – Isomerasas que alteran la conformación macromolecular
5.99.x - Otras isomerasas

30
 Clasificación de las enzimas
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato a expensas de la
hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

31
 Clasificación de las enzimas
Grupo 6: Ligasas
Clasificación de las ligasas:

6.1.x - Forman enlaces C-O

6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Forman enlaces N-metal

Los nombres de muchas ligasas incluyen el termino sintetasa, otras se denominan carboxilasas.

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)

Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligasa
32
 Clasificación de las enzimas
Grupo 7: Translocasas
Catalizan el movimiento de iones o moléculas a través de membranas.

AX + B [sitio 1] || = A + X + ||B [sitio 2]

Ejemplo:
Oxaloacetato + 2Na+ [sitio 1] = Piruvato + CO2 + 2Na+ [Sitio 2]

33
 Clasificación de las enzimas
Grupo 7: Translocasas
Clasificación de las translocasas:
7.1.x - translocación de protones
7.2.x - translocación de cationes inorgánicos
7.3.x - translocación de aniones inorgánicos y sus quelatos
7.4.x - translocación de aminoácidos y péptidos
7.5.x - translocación de carbohidratos y sus derivados
7.6.x - translocación de otros compuestos

Ejemplo: ATPasa transportadora de proteínas mitocondriales (EC 7.4.2.3)

Reacción:
ATP + H2O + proteína mitocondrial [sitio 1] = ADP + Pi + proteína mitocondrial [sitio 2]

34
¿Preguntas?

Créditos:
Jafet Ortiz-Quintero, M.Sc.
Heidy Cabrera-Cruz, M.Sc.
Miguel Ángel Zúñiga M.Sc.
35