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Escuela Superior Politécnica de Chimborazo

Facultad de Ciencias
Escuela de Ingeniería Química

CADENA DE SOPORTE DE ELECTRONES

Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
(Agosto de 2021)
Álvarez D., Becerra G., Castro M., Chávez C., Cumbillo M., Pacheco K. y
Yambay S.

Resumen – La cadena de transporte de electrones se encuentra la cadena de transporte electrónico o cadena respiratoria, que
en la membrana interna de las bacterias, también en la permitirá, por un lado, la recuperación de los coenzimas en su
membrana interna de la mitocondria o en las membranas forma oxidada, y por otro, que los electrones sean conducidos a
tilacoidales, esta cadena por reacciones químicas produce través de una serie de etapas sucesivas hasta el O2, para formar
ATP, mejor conocido como adenosín trifosfato, el cual es un agua. En este proceso de transferencia electrónica es donde se
compuesto energético utilizado por los seres vivos, únicamente producirá un fuerte desprendimiento energético aprovechado
hay dos fuentes que utilizan los seres vivos, ya sea por para la formación de enlaces de alta energía en forma de ATP.
reacciones de reducción-oxidación o por la luz solar es decir la Además, se habla de la cadena transportadora de electrones en
fotosíntesis. Dentro de esta cadena transportadora de las que las células han de desarrollar un trabajo para crecer y
electrones se da la fosforilación oxidativa que consiste en una desarrollarse. La capacidad de aprovechar la energía y
serie de reacciones donde los electrones se combinan con el canalizarla en trabajo biológico es una propiedad de los seres
oxígeno disuelto con las moléculas del agua para generar iones vivos. Las células utilizan la oxidación de los nutrientes como
oxidrilo y finalmente unirse al hidrogeno para formar agua, fuente de energía para la obtención de ATP. El piruvato formado,
liberando grandes cantidades de energía (ATP). que lleva la mayor parte de la energía libre de la glucosa, penetra
en la mitocondria por un transportador específico, y se
transforma en acetilCoA. Los electrones del NADH también
Índice de Términos – CADENA, ELECTRONES, penetran en la mitocondria por medio de un sistema de
FOSFORILACIÓN, ATP. lanzaderas, que, junto con los producidos en el Ciclo de Krebs,
alimentaran a la cadena de transporte de electrones. Para el
estudio de los dos temas tanto de cadena de transporte de
I. INTRODUCCIÓN electrones y fosforilación oxidativa se centra en experimentación
de los complejos de electrones como citocromos,

L a fosforilación oxidativa se define como la formación de

ferrosulfuproteìnas, cupropoteìnas que se encuentran de las
mitocondrias en células y también se dice que la quimiosmosis
sustenta la mayor producción de ATP en nuestro organismo. La
ATP generada por la transferencia de electrones. Todas las rutas
catabólicas, en los organismos aerobios, convergen para cadena transportadora de electrones se acopla a la fosforilación
permitir el flujo de electrones hasta el oxígeno, produciendo oxidativa mediante un gradiente de protones que garantiza la
energía para la generación de ATP constituyendo la etapa final utilización adecuada de la energía por la célula.
del catabolismo de todas las biomoléculas.
Se ha ido produciendo una liberación de energía neta, en forma
II. DESARROLLO
de ATP, y un segundo tipo de energía denominado poder
reductor, en forma de coenzimas reducidas. Las principales
coenzimas, que han participado en reacciones de óxido- A. Cadena de soporte de electrones
reducción tanto en el citoplasma como en la mitocondria, son Los componentes de la cadena de transporte de electrones se
NADH (nicotinamida adenina dinucleótida) y FADH2 (flavín garantizan en cuatro grandes complejos proteicos denominados
adenín dinucleótido); los cuales iniciarán una ruta metabólica, complejos I, II, III y IV. Además, hay otras dos proteínas, la
ubiquinona y el citocromo C, que transfieren electrones entre
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estos complejos. Todas estas proteínas son proteínas de cuatro electrones de las cuatro moléculas de citocromo-c
membrana, por lo que esta cadena de electrones se localiza en y se transfiere al oxígeno(O2) el aceptor final de
la membrana interna de la mitocondria, en las crestas electrones para producir dos moléculas de agua. Al mismo
mitocondriales. La cadena de electrones está organizada de tal tiempo se transloca 4 protones al espacio intermembrana
forma que los electrones, cuando pasan de una proteína a otra, por los cuatro electrones. Además, desaparecen de la
van perdiendo energía potencial hasta llegar a un aceptor final matriz dos protones que pasarán a formar parte del
de electrones, que cuando es el O2, se reduce para formar agua.(Li et al., 2009)
H2O(Regueira et al., 2009).
La cadena de transporte de electrones puede iniciarse de dos
formas bien con una molécula de NADH o bien como una
molécula de FADH2 ambos originados en el ciclo de Krebs o
ciclo del ácido cítrico y en otras rutas metabólicas de la célula
El caso del NADH electrones pasan por los siguientes
complejos:
a. NADH cede los electrones al complejo 1 o NADH-
deshidrogenasa o NADH -ubiquinona oxidoreductasa
que capta los electrones del NADH y los transfiere a un
transportador liposoluble denominado ubiquinona .El
producto reducido que se conoce con el nombre de Fig.3: Complejo 4 de la cadena de electrones.
ubiquinol (QH2)puede difundir libremente por la d. El caso del FADH2 la ruta es idéntica con excepción de
membrana .El flujo de electrones ocurren la siguiente que la molécula que acepta los electrones no es el
forma el NADH es oxidado a 𝑁𝐴𝐷 + y reduce al FMN A complejo uno sino al complejo dos (o succinato-
FMNH2 en un único pasó que implica a dos electrones deshidrogenasa) es la única enzima del ciclo de krebs
.El siguiente transportador de electrones del complejo es asociado a la membrana y antes de que este complejo
un centro FE-S que sólo puede aceptar un electrón y actúe es necesario formar el FADH2 que ocurre durante
transferirlo a la ubiquinona generando una forma la conversión de succinato en fumarato en el ciclo de
reducida denominada semiquinona.Esta semiquinona Krebs , los electrones son transferidos por medio de una
vuelve reducirse con el otro electrón que quedaba serie de centros FE-S hacia la ubiquinona .El glicerol 3-
generando el ubiquinol QH2.Durante este proceso fosfato y el acetil-CoA también transfieren electrones a
cuatro protones se translocan a través de la membrana la ubiquinona mediante vías diferentes en que participan
interna mitocondrial desde la matriz hacia el espacio flavoproteínas .A partir de esta molécula los procesos de
intermembrana y producción gradiente de oxidación reducción qué se producen son exactamente
protones(Bergel & Comtat, 1992). iguales que en el caso del NADH .Otra diferencia
importante es que el paso de electrones del complejo 2 a
la ubiquinona no supone un paso de protones de la matriz
mitocondrial al espacio intermembranoso por lo que el
rendimiento es algo menor(Li et al., 2009)

Fig.1: Complejo 1 de la cadena de electrones.

b. El ubiquinol QH2 es una molécula pequeña que se
mueve en el interior de la membrana interna de la
mitocondria y es de oxidada por el complejo 3 (o
citocromo C-reductasa) el cual obtiene dos electrones
desde el ubiquinol y se los transfiere a dos moléculas de Fig.4: Complejo 4 de la cadena de electrones.
citocromo c que es un transportador de electrones NADHe.
hidrosoluble que se encuentra en el espacio El NADH es muy bueno donando electrones en reacciones
intermembrana de la mitocondria al mismo tiempo redox por lo que puede transferir sus electrones directamente
trasloca cuatro protones a través de la membrana por los
el complejo 1 y se transforma otra vez en NAD+.El
dos electrones transportados desde el ubiquinol(Bergel
movimiento de los electrones a través del complejo 1 en una
& Comtat, 1992) serie de reacciones redox libera energía lo cual el complejo usa
para bombear protones desde la matriz hacia el espacio
intermembranal.
f. FDH2
El FDH2 no es un buen donador de electrones por lo que no
puede transferir sus electrones hacia el complejo. En su lugar
introducen los electrones a la cadena de transporte a través del
complejo 2 el cual no bombea protones a través de la membrana.
Debido a esto las moléculas de FDH2 producen un menor bombeo
de protones.
Fig.2: Complejo 2 de la cadena de electrones. g. Funciones de las cadenas de electrones
c. El complejo cuatro (o citocromo C- oxidasa) capta La cadena de transporte de electrones tiene las siguientes dos
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funciones básicas: Regenerar los acarreadores de electrones: El

NADH y el FDH2 donan sus electrones a la cadena de transporte
de electrones y se convierte en otra vez en NAD+ Y FAD. Esto es
importante porque las formas oxidadas de los acarreadores de
electrones se utilizan en la glucólisis y en el ciclo de Krebs así que
deben estar disponibles para mantener estos procesos en
funcionamiento.
Forma un gradiente de protones: La cadena de transporte
genera un gradiente de protones a través de la membrana interna
de la mitocondria en el espacio intermembranal hay una
concentración más alta de hidrógenos (𝐻 + ) mientras que en la
matriz hay una concentración más baja. Este gradiente es una Fig.5: Esquema del ciclo de Krebs.
forma de energía almacenada que como veremos se puede utilizar Acoplado al transporte de electrones, los complejos I,
para generar ATP. III y IV de la cadena bombean protones desde la matriz
Proceso mediante el cual los equivalentes de reducción de los mitocondrial hacia el espacio intermembrana, generando
cofactores reducidos, provenientes del ciclo de Krebs y otras vías un potencial de membrana que es aprovechado por la ATP
metabólicas, reaccionan con el oxígeno de forma gradual, sintasa o complejo V para impulsar la síntesis de ATP a
formando agua y liberando energía. Existen sustancias que inhiben partir de ADP y fosfato inorgánico, cuando los protones
la cadena transportadora de electrones, la fosforilación oxidativa reingresan a la matriz mitocondrial a través del complejoV,
o provocan el desacoplamiento entre las mismas, mediante la completándose el proceso de fosforilación oxidativa
modificación estructural de alguno de sus (Mitchell and Moyle, 1967). El potencial de membrana
componentes(Domínguez-González & Martín-Casanueva, 2019). también es utilizado como fuente de energía para el importe
La primera etapa de la oxidación de los alimentos tiene lugar de proteínas y otras moléculas, además de producir calor
en el citoplasma, donde parte de la energía libre de la glucosa (46 para mantener la temperatura corporal, en el caso de que
Kcal) se conserva en forma de 2ATP y 2NADH. En este proceso, los protones reingresen a la matriz mitocondrial a través de
la glucosa que tiene todos sus carbonos en un estadio intermedio las proteínas desacoplantes UCP (Termogénesis) (Berlanga
de oxidación (COH-CHOH-CHOH-CHOH-CHOH.CH2OH), se et al., 2016).
transforma en una secuencia de 10 reacciones catalizadas
enzimáticamente que se conoce como glucolisis anaerobia, en dos
moléculas de tres átomos de carbono (COOH-CO-CH3) piruvato,
donde sus carbonos están: dos en estado total de oxidación y el
tercero en estado reducido(Calvo & Martínez-Martínez, 2009).
Esta reorganización interna de los átomos de oxígeno
(Oxidoreducción intramolecular) más la rotura del enlace C-C Fig.6: Cadena de transporte de electrones.
produce una liberación de energía libre de aproximadamente ∆G´0 B. Fosforilación oxidativa
= –46Kcal. Si se tiene en cuenta que la síntesis de una molécula El NADH y el FADH2 formados en el glicólisis, en la
de ATP necesita una ∆G´0 = + 7,3 Kca y se recuperan 2ATP, se oxidación de los ácidos grasos y en el ciclo del ácido
puede fácilmente calcular que el rendimiento es aproximadamente cítrico, son moléculas ricas en energía porque poseen un
del 31% (14,3/46) x100). Si consideramos que el resto de la par de electrones con elevado potencial de transferencia.
energía se disipa en forma de calor que sirve para mantener la Cuando estos electrones se transfieren al oxígeno
temperatura corporal, tendríamos un rendimiento por encima del molecular, se libera una gran cantidad de energía, que
70%. Estas mismas consideraciones energéticas son válidas para
puede ser utilizada para generar ATP (Agusti, 1991).
el proceso que tiene lugar en la mitocondria en donde se produce
El flujo de electrones desde el NADH o el FADH2 al O2
la oxidación completa de la glucosa. Los electrones procedentes
a través de complejos proteicos localizados en la membrana
del NADH son transportados de forma secuencial mediante una
interna mitocondrial, provoca el bombeo de protones hacia
serie de reacciones redox a través del complejo I, la ubiquinona, el
el exterior de la matriz mitocondrial. Se genera una fuerza
complejo III, el citocromo c, para llegar finalmente al complejo
protomotriz que está formada por un gradiente de pH y por
IV, dónde se los cederá al oxígeno molecular generando agua H2O
un potencial eléctrico transmembranal. Cuando los
(Navarrete et al., 2013). De forma alternativa, los
protones regresan a la matriz mitocondrial a través de un
electrones del FADH2, producto final de la succinato
complejo enzimático, se sintetiza ATP (Agusti, 1991).
deshidrogenasa o complejo II, y de otras enzimas como la
glicerol-3-P deshidrogenasa, la ETF-ubiquinona
oxidorreductasa (primera enzima de la β-oxidación de los
ácidos grasos) o la dihidroorotato deshidrogenasa (enzima
implicada en la biosíntesis de pirimidinas), pasan a la
ubiquinona y son canalizados mediante el complejo III,
citocromo c y complejo IV para que lleguen hasta la
reducción del oxígeno molecular(Agustí, 1991). Fig.7: Resumen de la fosforilación oxidativa
En esencia, la fuerza electromotriz se transforma primero en
fuerza protomotriz y después en potencial de transferencia de
grupos fosforilo. La primera etapa se lleva a cabo mediante tres
bombas de protones dirigidas por electrones (NADH-Q Reductasa,
citocromo reductasa y citocromo oxidasa). ATP sintasa, un
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complejo capaz de sintetizar ATP y que es dirigido por el flujo de La función de la ATP-SINTASA es cuando las coenzimas
protones que regresan hacia la matriz de la mitocondria. La reducidas NADH y FADH2 contienen los electrones procedentes
fosforilación oxidativa muestra en forma clara que los gradientes de la mayoría de los procesos oxidativos (glucólisis, oxidación
de protones son una divisa de energía libre interconvertible en los del piruvato, ciclo de Krebs, β-oxidación de los ácidos grasos).
sistemas biológicos (Agusti, 1991). Los electrones se transfieren hasta el aceptor final, el O2, a través
La fosforilación oxidativa se define como la formación de ATP de la cadena de transportadores de electrones o cadena
generada por la transferencia de electrones. Todas las rutas respiratoria de la membrana mitocondrial. Asociado al transporte
catabólicas, en los organismos aerobios, convergen para permitir de electrones se establece un bombeo de protones a través de la
el flujo de electrones hasta el oxígeno, produciendo energía para membrana mitocondrial interna desde la matriz mitocondrial
la generación de ATP constituíyendo la etapa final del catabolismo (Lado N (-)) al espacio intermembrana (Lado P (+)). El gradiente
de todas las biomoléculas (Moisés, Albillo, & Pardo, 2000). de protones genera una fuerza protón motriz con dos
C. Teoría quimiosmótica componentes, el potencial eléctrico Ψ, y el gradiente de protones
El transporte de electrones por los complejos de la cadena ΔpH. La fuerza protón motriz se emplea para acoplar el transporte
respiratoria, crea un gradiente gradiente de protones. Al pasar los de electrones con la fosforilación oxidativa: el exceso de protones
electrones a través de la CTE, se transportan protones desde la pasa a través de la membrana interna de nuevo a la matriz a través
matriz y se liberan en el espacio intermembrana. Como de canales de la ATP sintasa, impulsando la síntesis de ATP
consecuencia, se crea un potencial eléctrico y un gradiente de (Boyer, 1997).
protones a través de la membrana interna llamado fuerza protón Donde viene establecido por la siguiente fórmula:
motriz. El flujo de electrones a través de la cadena de transporte Δp= ΔpH+ Δ Ψ
de electrones, desde donantes de electrones como NADH a Donde:
aceptores de electrones tales como oxígeno, es un proceso Δp = Fuerza protón motriz
exergónico – libera energía, mientras que la síntesis de ATP es un ΔpH= Gradiente de protones
proceso endergónico, el cual requiere de energía. Tanto la cadena Δ Ψ= Potencial eléctrico
de transporte de electrones como la ATP sintasa, están embebidos La ATP sintasa presenta estructura en forma de chupete,
en la membrana, y la energía es transferida de la cadena de dispuesta en las células eucariotas en la membrana mitocondrial
transporte de electrones a la ATP sintasa por el movimiento de interna hacia la matriz mitocondrial. Está constituida por dos
protones a través de la membrana, en un proceso llamado subunidades, la subunidad Fo, componente que atraviesa la
quimiosmosis.En la práctica, se comporta de manera similar a un membrana interna mitocondrial, y la subunidad F1, esférica de 85
simple circuito eléctrico, con una corriente de protones siendo Å de diámetro, que sobresale hacia la matriz mitocondrial (Boyer
transportados desde el lado negativo, lado N de la membrana hacia 1997).
el lado positivo, lado P, por las enzimas de la cadena de transporte
de electrones que bombean protones. Estas enzimas son como una
batería, ya que realizan trabajo, para llevar corriente a través del
circuito. El movimiento de protones crea un gradiente
electroquímico a través de la membrana, el cual es llamado
generalmente fuerza protón-motriz. Este gradiente tiene dos
Fig.8: Estructura de la ATP-SINTASA
componentes: una diferencia en la concentración de protones (un
Está constituida por tres tipos de subunidades:
gradiente de pH) y una diferencia en el potencial eléctrico, con un
a (1 subunidad).
lado N, que posee carga negativa. La energía es almacenada
b (2 subunidades)
mayormente como la diferencia de potenciales eléctricos en la
c (de 8 a 15 subunidades dependiendo de la especie)
mitocondria, pero también como un gradiente de pH en los
cloroplastos (Morillo, Pomar, & Morán, 2020).
La ATP sintasa libera esta energía almacenada completando el
circuito y permitiendo a los protones fluir a través del gradiente
electroquímico, de nuevo hacia el lado N de la membrana.17 Esta
enzima se comporta de manera similar a un motor eléctrico ya que
utiliza la fuerza protón-motriz para llevar a cabo la rotación de
parte de su estructura y acoplar este movimiento con la síntesis de
ATP.La cantidad de energía liberada por la fosforilación oxidativa Fig.9: Subunidades de la ATP sintasa
es elevada, comparada con la cantidad producida por la
fermentación anaeróbica. La glucólisis produce solo 2 moléculas La subunidad a (en verde en el modelo mostrado más abajo) se
de ATP, en cambio entre 30 y 36 ATPs son producidos por la apoya directamente en el anillo c. Forma dos semiconductores o
fosforilación oxidativa de los 10 NADH y 2 succinato obtenidos a semicanales hidrofílicos que no atraviesan por completo la
través de la conversión de una molécula de glucosa en dióxido de membrana. Por estos canales pasarán los H+ desde el lado P al lado
carbono y agua. Este resultado de ATP es el máximo teórico, ya N sin atravesar la membrana. La subunidad c (en rosa oscuro en el
que en la práctica algunos protones se filtran a través de la modelo) forma un anillo hidrofóbico que atraviesa la membrana
membrana, disminuyendo así la producción de ATP (Morillo, interna mitocondrial (Berman, 2000).
Pomar, & Morán, 2020).
D. La ATP-SINTASA
La ATP sintasa (ATPasa o F1/Fo ATPasa o Complejo V) es
la enzima encargada de acoplar el transporte de electrones y la
síntesis de ATP o fosforilación oxidativa, en la respiración
celular (Boyer, 1997).
Fig.10: Subcomplejo a1c12 de la unidad Fo de la ATP sintasa de
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E.coli bovina
Cada subunidad c posee un resto de Asp, el Asp61 en la ATP E. Mecanismo de acción de la ATP sintasa
sintasa bacteriana, en el centro de una de las dos hélices α que Catálisis rotacional y Mecanismo de cambio de unión (P.
atraviesan la membrana (Berman, 2000). Boyer) En la subunidad catalítica de la ATP sintasa se sintetiza
ATP de acuerdo con la reacción:

La concentración de H20 en el centro activo es muy pequeña,

y la enzima se une más fuertemente al ATP que al ADP.
Todo ello hace que el equilibrio de la reacción se desplace
hacia la formación de ATP (Stryer, 2014). Por tanto, la
síntesis de ATP en el centro activo de la subunidad β
Fig.11: Subunidad c de la ATP sintasa de E.coli catalítica no precisa de un aporte energético. La energía es
El Asp61 de la subunidad c interacciona con la Arg210 de la necesaria para que se libere el ATP mediante el mecanismo
subunidad a. En el siguiente modelo puede observarse el anillo “cambio de unión” y catálisis rotacional (Stryer, 2014).
formado por 12 subunidades c coloreadas en rosa oscuro con los Cambio de unión. Las subunidades β de F1 pueden presentar
residuos de Asp61 marcados, y la subunidad a en verde con el tres conformaciones diferentes que poseen distintas
residuo de Arg210 en estilo “esqueleto wireframe” de la ATP afinidades por los nucleótidos:
sintasa Escherichia coli (Berman, 2000). Abierta O: Nula afinidad. Los nucleótidos pueden unirse o
liberarse.
Laxa L: Poca afinidad. Los nucleótidos quedan retenidos
(Unión y retención de ADP y Pi).
Tensa T: Alta afinidad. Se sintetiza el ATP

Fig.12: Subcomplejo a1c12 de la ATP sintasa de E.coli

Por su parte, la subunidad b (ver Imagen 2) conecta Fo con F1
sirviendo de elemento estático (estátor) durante la catálisis
rotacional (ver más abajo).
Subunidad F1: subunidad catalítica. Está formada por cinco Fig.15: Mecanismo de acción de la ATP-SINTASA
polipéptidos diferentes: La interacción de cada subunidad β con la subunidad γ
α (3 subunidades). hace que las tres subunidades β NO sean equivalentes. La
β (3 subunidades). Contiene el centro activo. rotación de la subunidad γ, que gira 120º en el sentido
γ (1 subunidad). Eje central rotatorio de la subunidad F1. contrario a las agujas del reloj (mirando desde la matriz),
δ (1 subunidad). interconvierte la subunidad β entre las tres formas (Stryer,
ε (1 subunidad). 2014).

Fig.13: Estructura de la subunidad F1 de la ATP sintasa bovina

El grueso de F1 está constituido por tres pares αβ. La Fig.16: Catálisis Rotacional
subunidad γ constituye un largo eje helicoidal que ocupa en centro Catálisis rotacional. El movimiento de protones a través
del hexámero α3β3 (en color gris claro en el modelo). El anillo c de la subunidad Fo de la ATP sintasa determina la rotación
y el tallo γε constituyen la parte móvil del complejo (rotor) frente de la subunidad γ. Un protón entra en el semiconductor de la
al resto de la molécula que forma la parte estática (estátor) subunidad a que mira al espacio intermembrana (Lado P, rico
(Berman, 2000). en H+) y pasa desde la Arg210 de la subunidad a, al Asp61
Las subunidades β contienen el centro activo e interaccionan de una de las subunidades del anillo c neutralizando su carga.
asimétricamente con la subunidad γ. En el siguiente modelo, las Cuando la subunidad c une un protón sufre un cambio
subunidades β se muestran en estilo “wireframe” y puede conformacional que determina su alejamiento de la
observarse la localización la molécula de ATP (en azul oscuro) en subunidad a. El protón inicial, después de dar una vuelta
el centro activo (Stryer, 2014). completa al anillo c, se libera a la matriz (Lado N) por el
semiconductor de la subunidad a que mira a la matriz. En
definitiva, la fuerza protón motriz determina la rotación del
anillo c, que a su vez provoca el movimiento de la subunidad
γ, que a su vez modifica la conformación de las subunidades
β. Se necesita bombear 3 H+ para que la subunidad γ gire
Fig.14: Unión del ATP en el centro activo de la ATP sintasa 120º y se libere una molécula de ATP. En este video se
resume el mecanismo de síntesis de la ATP sintasa (Stryer,
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2014). acción de los antimicrobianos. Enfermedades Infecciosas y

III. LAS UNIDADES Microbiologia Clinica, 27(1), 44–52.
https://doi.org/10.1016/j.eimc.2008.11.001
a. nm (nanómetros) Domínguez-González, C., & Martín-Casanueva, M. A.
b. mm (milímetros) (2019). Metabolic, mitochondrial and toxic myopathies.
c. mg (miligramos) Medicine (Spain), 12(76), 4497–4506.
d. ml (mililitros) https://doi.org/10.1016/j.med.2019.04.004
Li, J., Feng, J., Li, Q., Ma, C., Yu, B., Gao, C., Wu, G., & Xu,
IV.INDICACIONES ÚTILES P. (2009). Both FMNH2 and FADH2 can be utilized by the
dibenzothiophene monooxygenase from a desulfurizing
A. Abreviaciones y Siglas bacterium
Mycobacterium goodii X7B. Bioresource Technology,
ATP Adenosín Trifosfato 100(9), 2594–2599.
QH2 Ubiquinol https://doi.org/10.1016/j.biortech.2008.12.009
NADH Dinucleótido de dicotinamida Navarrete, M. L., Cerdeño, M. C., Serra, M. C., & Conejero,
R. (2013). Mitochondrial and microcirculatory distress
B. Recomendaciones syndrome in the critical patient. Therapeutic implications.
Medicina Intensiva, 37(7), 476–484.
Se recomienda reconocer la estructura del ATP sintasa que https://doi.org/10.1016/j.medin.2013.03.001
están dispuestas en las células eucariotas. Regueira, T., Andresen, M., & Djafarzadeh, S. (2009).
Identificar El NADH y el FADH2 formados en la glicólisis. Disfunción mitocondrial en sepsis, impacto y posible papel
Conocer la gradiente de electrones que se forma por el regulador del factor inducible por hipoxia
transporte de electrones Agusti. (1991). Transporte periférico de oxígeno. Archivos de
Es importante que se conozca el funcionamiento de cada una Bronconeumologia, 330.
de ellas, para poder relacionarlas con los procesos q realizar para Moisés, R., Albillo, M., & Pardo, A. (2000). Oxidative
generar energía. Phosphorilation Defects With Neonatal Presentation: Review
Of Our Experience. Annals of Pediatrics.
Morillo, V., Pomar, B., & Morán, F. (2020). Ischaemic
myopathy of peripheral arterial occlusive disease. Microbiology
V. CONCLUISONES
and Molecular Biology Reviews.
Boyer, P. D. (1997) The ATP Synthase-A Splendid Molecular
Los equivalentes reductores en forma de NADH+H y FADH2 Machine. Annual Review of Biochemistry 66, 717-749.
son los sustratos que donan un par de electrones a un grupo H.M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat,
especializado de transportadores de electrones FMN, Co Q, y H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne (2000) The Protein
citocromos. El gradiente electroquímico formado en la cadena Data Bank
respiratoria es la fuerza motriz que impulsa la síntesis de ATP. El Stryer, L. BIOQUÍMICA. Curso Básico. Reverté. (2014). 2ª
flujo de electrones a través de la cadena de transporte de electrones ed.
desde un donante de electrones (como NADH) a un aceptor de
electrones (como el oxígeno) es un proceso de liberación de
energía: libera energía, mientras que la síntesis de ATP es un
proceso de absorción de energía y requiere energía. Tanto la
cadena de transporte de electrones como la ATP sintasa están
incrustadas en la membrana y la energía se transfiere desde la
cadena de transporte de electrones a la ATP sintasa a través del
movimiento de protones a través de la membrana. Este proceso se
denomina permeación química.

REFERENCES

Agustí, A. G. N. (1991). Transporte periférico de oxígeno.

Archivos de Bronconeumología, 27(7), 330.
https://doi.org/10.1016/s0300-2896(15)31462-9
Bergel, A., & Comtat, M. (1992). Reduction of NAD(P)+ by
electrochemically driven FADH2 and FMNH2. Journal of
Electroanalytical Chemistry, 342(3), 495–500.
https://doi.org/10.1016/0022-0728(92)85142-P
Berlanga, A., Guiu-Jurado, E., Porras, J. A., Aragonès, G., &
Auguet, T. (2016). Papel de las lipasas metabólicas y la
lipotoxicidad en el desarrollo de esteatosis hepática y
esteatohepatitis no alcohólica. Clinica e Investigacion En
Arteriosclerosis, 28(1), 47–61.
https://doi.org/10.1016/j.arteri.2015.03.003
Calvo, J., & Martínez-Martínez, L. (2009). Mecanismos de
 7

Autor Nombre Revista Código Cuartil de la Domín Metabol Medicine Q2

(es) del DOI revista guez- ic, (Spain) https://doi https://ww
Año artículo Gonzá mitocho .org w.scimagoj
Agustí, Transpor Archivos https://doi. Q3 lez, C., ndrial /10. r.com/journ
A. G. te de org/ https://www & and 101 alsearch.ph
N. periféric Broncone 10.1 .scimagojr.c Martín toxic 6/j. p?q=21100
(1991). o de umología 016/ om/journals - myopath med 213100&ti
oxígeno s030 earch.php?q Casan ies .201 p=sid&clea
0- =18006&tip ueva, 9.04 n=0
289 =sid&clean M. A. .004
6(15 =0 (2019)
)314
62-9 Navarr Mitocho Medicina https://doi Q3
ete, M. ndrial Intensiva .org https://ww
L., and /10. w.scimagoj
Berlan Papel de Clinica e https://doi. Q3 Cerde microcir 101 r.com/journ
ga, A., las Investigac org/10.10 https://www ño, M. culatory 6/j. alsearch.ph
Guiu- lipasas ion En 16/j.arteri. .scimagojr.c C., distress med p?q=18370
Jurado, metabóli Arterioscl 2015.03.0 om/journals Serra, syndrom in.2 &tip=sid&c
E., cas y la erosis 03 earch.php?q M. C., e in the 013. lean=0
Porras, lipotoxic =72001531 & critical 03.0
J. A., idad en 33&tip=sid Conej patient. 01
Arago el &clean=0 ero, R. Therape
nès, desarroll (2013) utic
G., & o de implicat
Auguet esteatosi ions.
, T. s Regue Disfunci Medicina https://doi Q3
(2016) hepática ira, T., ón Intensiva .org https://ww
y Andre mitocon /10. w.scimagoj
esteatoh sen, drial en 101 r.com/journ
epatitis M., & sepsis, 6/j. alsearch.ph
no Djafar impacto med p?q=18370
alcohóli zadeh, y in.2 &tip=sid&c
ca. S. posible 008. lean=0
Bergel, Electroan https://doi. Q3 (2009) papel 10.0
A., & Reductio alytical org/10.10 https://www . regulado 02
Comtat n of Chemistry 16/0022- .scimagojr.c r del
, M. NAD(P) 0728(92)8 om/journals factor
(1992). + by 5142-P earch.php?q inducibl
electroc =21749&tip e por
hemicall =sid&clean hipoxia
y driven =0 (HIF-
FADH2 1α)
and Li, J., Both https://doi Q2
FMNH2. Feng, FMNH2 Bioresour .org/10.10 https://ww
Calvo, Mecanis Enfermed https://doi. Q3 J., Li, and ce 16/j.biorte w.scimagoj
J., & mos de ades org/ https://www Q., FADH2 Technolo ch.2008.1 r.com/journ
Martín acción Infecciosa 10.1 .scimagojr.c Ma, can be gy 2.009 alsearch.ph
ez- de los s y 016/ om/journals C., utilized p?q=24700
Martín antimicr Microbiol j.ei earch.php?q Yu, by the 213100&ti
ez, L. obianos ogia mc. =21859&tip B., dibenzot p=sid&clea
(2009) Clinica 200 =sid&clean Gao, hiophen n=0
8.11 =0 C., e
.001 Wu, monoox
G., & ygenase
Xu, P. from a
(2009) desulfur
. izing
bacteriu
m
Mycoba
cterium
 8

goodii H. .M. The Nationa https://doi.org Q2

X7B Berman, J. Protein l Health /10.1038/8073 https://ww
Westbrook, Data Bank Statistic 4. w.scimago
Z. Feng, G. and the s jr.com/jou
Gilliland, challenge
Reports rnalsearch
T.N. Bhat, of
H. Weissig, structural .php?q=12
I.N. genomics 60015473
Shindyalov, 3&tip=sid
P.E. Bourne &clean=0
(2000)
Boyer, P. The ATP Annual https://doi.org Q1
Moisé Oxidativ https://doi D. (1997) Synthase- Review /10.1146/annu https://ww
Annals Q3
s,R.,Al e .org/10.10 A of rev.biochem.6 w.scimago
of https://ww
billo, Phospho 16/S1695 Splendid Bioche 6.1.717
Pediatri w.scimagoj jr.com/jou
M., & rilation - Molecular
r.com/journ mistry rnalsearch
cs Machine.
Pardo, Defects 4033(00) alsearch.ph
66, 717- .php?q=16
A. With 77332-2 p?q=14477
(2000) Neonata 749 801&tip=s
&tip=sid&c
. lean=0 id&clean=
Agusti Transpo Archivos de https://doi Q3 0
. rte Bronco .org/10.10 https://www.
(1991) periféric neumol 16/S0300 scimagoj
. o de -
ogia r.com/jo
oxígeno 2896(15)
31462-9 urnalsear
ch.php?q
=18006
&tip=sid
&clean=
0
Fujim Ischaem Microbiolog https://doi Q1
oto, ic y and .org/10.10 https://www.
W. Y. myopath Molecul 16/S0003 scimagoj
(2000) y of -
ar r.com/jo
peripher 3170(10)
al Biology 70006-7 urnalsear
arterial Review ch.php?q
occlusiv s. =20278
e &tip=sid
disease &clean=
0
Sánch MITOC TIP https://doi Q1
ez ONDRI .org/10.10 https://www.
Vázqu ALEST 16/j.recqb scimagoj
ez opology .2017.04.
r.com/jo
L.(201 and 004
7) function urnalsear
of the ch.php?q
membra =17408
ne- &tip=sid
embedd &clean=
ed 0
proteins
of the
mitocho
ndrial
F1FO-
ATP
synthase
9