La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y de enzima, e inhibidores. La temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y fuera de esos rangos la actividad disminuye. Los inhibidores pueden unirse a los sitios activos de las enzimas y reducir su actividad de forma competitiva o no competitiva y reversible o irreversible.
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La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y de enzima, e inhibidores. La temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y fuera de esos rangos la actividad disminuye. Los inhibidores pueden unirse a los sitios activos de las enzimas y reducir su actividad de forma competitiva o no competitiva y reversible o irreversible.
La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y de enzima, e inhibidores. La temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y fuera de esos rangos la actividad disminuye. Los inhibidores pueden unirse a los sitios activos de las enzimas y reducir su actividad de forma competitiva o no competitiva y reversible o irreversible.
La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y de enzima, e inhibidores. La temperatura óptima y el pH óptimo varían entre enzimas, y fuera de esos rangos la actividad disminuye. Los inhibidores pueden unirse a los sitios activos de las enzimas y reducir su actividad de forma competitiva o no competitiva y reversible o irreversible.
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Factores que modifican la actividad enzimtica
Parmetros
que
influyen
en
la
velocidad
de
reaccin
enzimtica.
Por su naturaleza proteica las enzimas son sensibles a la temperatura y al pH.
Tambin su actividad puede modificarse por otros factores. Efecto de la temperatura: Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reaccin hasta cierta temperatura ptima, ya que despus de aproximadamente 450 C se
comienza
producir
la
desnaturalizacin
trmica. Cuando mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de reaccin. La
velocidad de reaccin aumenta debido a que hay ms molculas con la energa suficiente para entrar en el estado de transicin. Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas aumentan tambin al incrementarse la temperatura. Sin embargo, las enzimas son protenas que se desnaturalizas a temperaturas elevadas. Cada enzima tiene una temperatura ptima a la que acta con su mxima eficacia. Debido a que las enzimas son protenas, los valores de la temperatura ptima dependen del pH y de la fuerza inica. Si la temperatura se incrementa ms all de la temperatura ptima, la actividad enzimtica desciende bruscamente. Efecto del pH: El pH no afecta la actividad enzimtica directamente sino que
modifica
la
concentracin
de
protones. Los protones adems de alterar
la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos casos, la concentracin de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin. La concentracin de ion hidrgeno afecta a las enzimas de diversas formas. En primer lugar la actividad cataltica est relacionada con el estado inico del lugar activo. Las variaciones de la concentracin de ion hidrgeno pueden afectar a la ionizacin de los grupos de lugar activo. En segundo lugar, los cambios de los
grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima. Los cambios
drsticos del pH frecuentemente conducen a la desnaturalizacin. La mayora de las enzimas son activas dentro de un intervalo estrecho de Ph. Por esta razn. Los seres vivos emplean amortiguadores para regular estrechamente el pH. El valor de pH al que la actividad de una enzima es mxima se denomina pH ptimo, y vara considerablemente segn la enzima. Concentracin del sustrato [s]: La actividad de las enzimas se incrementa hasta la saturacin de las molculas, despus permanece constante. Concentracin de enzima [s]: A mayor cantidad de enzima mayor actividad cataltica. Las enzimas poseen un PH caracterstico donde su actividad es mxima: por encima o debajo de ese PH la actividad disminuye. Inhibidores: Son sustancias que se unen a las enzimas disminuyendo su actividad. Los inhibidores pueden ser competitivos y no competitivos. Los competitivos son semejantes al sustrato, ocupan el sitio cataltico e impiden la unin de la enzima al sustrato. Su accin es reversible. Los no competitivos son diferentes al sustrato, se une con la encima a un centro distinto del sitio activo, puede ser reversible o irreversible. 1. reversible. Ocupa un espacio de la enzima e impide su unin al sustrato. 2. Irreversible. Daa la molcula. Se denomina veneno enzimtico.
